Efecto del pH en genipina usada como agente de inmovilización para ß-galactosidasa de aspergillus oryzae en esferas de quitosano

En este trabajo fue inmovilizada la enzima ß-galactosidasa de Aspergillus oryzae en esferas de quitosano, usando genipina como agente de entrecruzamiento. Para dicho objetivo se evaluó el pH de activación del soporte; luego, se determinó la efectividad de dicho proceso evaluando la actividad enzimát...

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Detalles Bibliográficos
Autores principales:	; Dias Cardoso, Fernanda, Bertoldo Siqueira, Larissa, Esparza Flores, Elí Emanuel, Hertz, Plinho F., Klein, Manuela P.
Publicado:	2018
Materias:	Alfa galactosidasa Aspergillus oryzae Inmovilización enzimática Quitosano ß-galactosidasa
Acceso en línea:	https://bdigital.uncu.edu.ar/fichas.php?idobjeto=13312

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description	En este trabajo fue inmovilizada la enzima ß-galactosidasa de Aspergillus oryzae en esferas de quitosano, usando genipina como agente de entrecruzamiento. Para dicho objetivo se evaluó el pH de activación del soporte; luego, se determinó la efectividad de dicho proceso evaluando la actividad enzimática, el mejor pH fue 9.0 y con éste se obtuvo un rendimiento de inmovilización de 86.1 %, eficiencia de 43.2 %, actividad retenida de 37.5 % y actividad específica de 769.2 U g-1 de soporte. Al final fue analizada la estabilidad térmica, encontrando que la enzima inmovilizada es 2.0 veces más estable que la libre a 50 ºC y 1.6 veces a 60 ºC; así como la estabilidad operacional, donde después de 40 lotes, se mantuvo el 100 % de la actividad enzimática
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